Fermentação
A fermentação é um processo constituído por reações químicas de oxirredução produtoras de energia, em que as substâncias iniciais e os aceitadores finais são compostos orgânicos. Desta maneira diferencia-se nitidamente uma fermentação dos processos em que o aceitador final é o oxigénio molecular (respiração aeróbia em sentido restrito) daqueles em que o aceitador final é um composto inorgânico (respiração anaeróbia).
A fermentação ocorre geralmente segundo dois processos. Num, a glicose é transformada em álcool etílico e dióxido de carbono - é a fermentação alcoólica; no outro, a glicose é convertida em ácido láctico - é a fermentação láctica. O processo depende do tipo de organismo em que ocorre a fermentação. Por exemplo, as leveduras existentes nas uvas produzem álcool como produto final, enquanto as células musculares produzem ácido láctico. Em qualquer dos casos a quantidade de energia libertada é idêntica, produzindo-se duas moléculas de ATP (trifosfato de adenosina) por cada molécula de glicose.
A fermentação láctica ocorre devido à acção exclusiva das bactérias lácticas Lactobacillus bulgaricus e do Streptococus thermophilus que utilizam como ponto de partida, a lactose, o açúcar do leite, que é desdobrado, por acção enzimática que ocorre fora das células bacterianas, em glicose e galactose, sendo que a fermentação ocorre ainda em duas etapas: glicólise e redução do ácido pirúvico. Na primeira etapa (glicólise), ocorre a degradação da glicose em ácido pirúvico ou piruvato, enquanto que, na segunda etapa ocorre a redução do ácido pirúvico originando-se assim ácido láctico. Assim, a presença deste altera o pH do meio, provocando a coagulação das proteínas do leite que é essencial a formação de iogurtes e queijos.
Fermentação láctica
Enzimas
Uma enzima é um catalisador que aumenta a taxa de uma reação química. Facilita a formação de determinadas ligações, para quebrar outras, e a enzima reduz sempre a quantidade de energia necessária para iniciar a reação, isto é, baixa a energia de ativação.
Uma enzima é ainda uma proteína globular (excetuam-se certas moléculas de RNA que atuam como enzimas). Muitas não são ativas se não estiverem ligadas a um cofator, que ou é um ião (por exemplo, cobre, ferro, magnésio ou outros "minerais" da dieta alimentar) ou uma molécula orgânica (muitas vezes uma vitamina).
Todas as enzimas são proteínas de grande difusibilidade nos meios líquidos do organismo. Salvo raras exceções, são solúveis em água. Atendendo à sua composição, distinguem-se dois tipos de enzimas:
- Holoproteínas, cuja molécula é constituída exclusivamente por aminoácidos. São portanto enzimas puras e simples. São pouco frequentes, podendo indicar-se como exemplos a ribonuclease e a lisozima;
- Heteroproteínas, formadas por dois componentes, um de natureza proteica, denominado apoenzima, e outro não proteico (grupo prostético), denominada coenzima. Tanto a apoenzima como a coenzima são inativas por si mesmas. Têm que estar ligadas por ligações covalentes para que a enzima seja ativa. Esta é a estrutura da maior parte das proteínas.
Uma enzima estimula a reação atuando de maneira a que certas ligações químicas possam ser mais facilmente formadas ou quebradas. Os reagentes de uma reação catalisada por enzimas são os substratos. A enzima liga-se aos substratos por união com centros ativos na sua superfície.
As enzimas apresentam dois tipos de especificidade: a absoluta e a relativa. No primeiro caso a enzima atua só sobre um substrato e no segundo a enzima pode atuar sobre diversas substâncias, mas que apresentam semelhanças entre si. Cada enzima catalisa somente uma reação específica, pois somente alguns substratos encaixam no centro ativo. Os centros ativos formam ligações temporárias com os substratos, orientando-os e induzindo-os, enfraquecendo certas ligações e promovendo a formação de outras.
Certas enzimas apresentam um centro ativo e um centro alostérico. Quando este é ocupado por um inibidor (os medicamentos são exemplos de inibidores) fica impedida a ligação do substrato ao centro ativo o que provoca a inativação da enzima - inibição alostérica. Outro tipo de inibição é a inibição competitiva em que o substrato e o inibidor competem pela ocupação do centro ativo que, se for ocupado pelo inibidor, inativa a enzima. A inativação enzimática pode ser provocada por fatores como a temperatura ou o pH do meio e revelar-se reversível ou irreversível.
As enzimas são, geralmente, designadas de acordo com os seus substratos. Por exemplo, uma enzima que adiciona oxigénio é designada oxidase, uma enzima que remove fosfato designa-se fosfatase e uma enzima que digere lípidos denomina-se lípase. A terminação -ase está, portanto, relacionada com o nome da molécula sobre a qual a enzima atua.
A química da vida é organizada segundo cadeias de reações bioquímicas. Cada cadeia é uma sequência de reações químicas - sequência metabólica - controladas por uma sequência de enzimas. O produto de uma reação catalisada por uma enzima torna-se o substrato da enzima seguinte da sequência. Muitas cadeias bioquímicas contêm várias reações químicas facilitadas por diferentes enzimas. O metabolismo de um organismo é constituído por todas as sequências metabólicas que ocorrem no seu corpo.